最近，由合肥物理研究所高磁场实验室的王俊峰教授领导的研究小组在研究了人Vav2蛋白与细胞膜磷脂和受体酪氨酸的特异性识别机制后，揭示了Vav2-SH2蛋白的双重特异性。激酶EphA2近膜区。
Vav2在人体组织中广泛表达，并在各种生物过程中起重要作用。通过其Src同源2(SH2)域，Vav2能够与多个跨膜受体相互作用。这些SH2介导的相互作用发生在质膜上或质膜附近，对于Vav2介导不同的细胞外信号转导至关重要。
在这项研究中，借助核磁共振(NMR)技术，研究人员发现了磷脂双层环境对蛋白质-蛋白质相互作用的作用，为研究在接近生理条件的相同环境中的相互作用提供了一种潜在的方法。
研究人员发现，Vav2-SH2结构域利用其保守的蛋白质结合位点特异性结合到Y594磷酸化的近膜区域。有趣的是，它还具有磷脂结合能力，并且通过NMR实验确定了与蛋白结合位点相邻的Vav2-SH2的磷脂结合位点。
此外，研究人员使用脂质纳米盘模拟膜，并揭示了膜环境在调节这种蛋白质识别中的作用。
